Detection of protein interaction with 22kDa-peptidyl prolyl cis/trans isomerase and 70kDa-heat shock protein DnaK of Vibrio anguillarum

Abstract

본 연구는 Vibrio anguillarum의 FKBP22 (22kDa-FK506 binding protein)와 DnaK (70kDa-heat shock protein) 간에 상호작용에 대해서 분석한 것이고 prokaryotes의 FKBP와 heat shock protein의 상호작용에 관하여는 최초 발견이다. 위의 단백질간 상호작용은 in vivo (bacterial two hybrid system) , in vitro (GST pull down assay) 그리고 in silico (computational method)에서 각각 밝혀졌다. Va FKBP22는 Legionella pneumophila의 Mip (Macrophage infectivity protein)와 이차구조의 비교에 의해서 N과 C 말단으로 나눌 수 있다. GST pull down assay를 통해 전체와 C 말단의 Va FKBP22가 DnaK와 상호작용 할 수 있다고 밝혔다. 더욱이 이 상호작용은 FK506 (FKBP inhibitor)와 ATP는 영향을 줄 수 없다고 밝혀졌다. FKBPs (one of the members of PPIase family)와 DnaK (one of the member of heat shock protein 70 , HSP70 , from prokaryote)는 둘 다 다른 단백질의 접힘을 도와주는 등의 chaperone 활성이 있다. 그래서 우리는 이 상호작용이 다른 단백질의 접힘을 도와주는 folding helper complex를 형성함으로써 cooperating effect가 있을 것으로 조심스럽게 예상한다.